BiomolekülemmmmmProteinogene Aminosäuren


Die proteinogenen Aminosäuren

Als proteinogen bezeichnet man diejenigen Aminsosäuren, die im genetischen Code enthalten sind und deshalb durch Translation in Proteine eingebaut werden können.
Die Einteilung der proteinogenen Aminosäuren basiert einerseits auf der chemischen Struktur ihrer Seitenketten, andererseits auf ihrer Polarität. Man unterscheidet für jede Aminosäure:

• die Zugehörigkeit zu den Strukturklassen I bis VII
• den Namen und die offizielle Abkürzung, die aus den ersten drei Buchstaben des Namens gebildet wird (z.B. Histidin, His)
• das zur Platzeinsparung bei der elektronischen Verarbeitung von Sequenzdaten eingeführte Ein-Buchstaben-Symbol (H für Histidin)
• ein quantitatives Maß für die Polarität der Seitenkette (10.3 für Histidin). Je positiver dieser Wert ist, desto polarer ist die Aminosäure.

Zu den aliphatischen Aminosäuren (Klasse I) zählen Glycin, Alanin, Valin, Leucin und Isoleucin. Sie tragen in der Seitenkette keine Heteroatome (N, O oder S) und enthalten kein Ringsystem. Ihre Seitenketten sind ausgeprägt unpolar.
Ebenfalls sind die schwefelhaltigen Aminosäuren Cystein und Methionin (Klasse II). Für Cys gilt dies allerdings nur im undissoziierten Zustand. Cystein spielt wegen seiner Fähigket zur Ausbildung von Disulfid-Brücken eine wichtige Rolle beider Stabilisierung von Proteinen. Zwei durch eine Disulfid-Brücken verknüpfte Cystein-Reste werden als Cystin bezeichnet.
Die aromatischen Aminosäuren (Klasse III) enthalten mesomeriestabilisierte Ringe. In dieser Gruppe hat nur Phenylalanin ausgeprägt unpolare Eigenschaften. Tyrosin und Tryptophan verhalten sich mäßig. Histidin, sogar stark polar. Der Imidazol-Ring des Histidins wird bereits bei schwach saurem pH-Wert protoniert. Histidin, das nur in der protonierten Form aromatisch ist, kann man deshalb auch den basischen Aminosäuren zuordnen. Tyrosin und Tryptophan zeigen starke Lichtabsorption im UV-Bereich zwisachen 250 und 300nm.
Die neutralen Aminosäuren (Klasse IV) tragen Hydroxy-Gruppen (Serin, Threonin) oder Carbonsäureamid-Gruppen (Asparagin, Glutamin). Trotz ihres nicht ionischen Charakters sind die Amid-Gruppen von Asparagin und Glutamin recht polar.
Die Carboxy-Gruppen in den Seitenketten der sauren Aminosäuren Asparaginsäure und Glutaminsäure (Klasse V) sind bei physiologischen pH-Werten fast vollständig ionisiert. Auch die Seitenketten der basischen Aminosäuren Lysin und Arginin (Klasse VI) sind bein neutralem pH- protoniert. Besonders basisch und deshalb sehr stark polar ist Arginin mit seiner positiv geladenen Guanidium-Gruppe.
Eine Sonderstellung nimmt das Prolin (VII) ein. Seine Seitenkette bildet zusammen mit dem alpha-C-Atom und der alpha-NH₂-Gruppe einen Fünfring. Deshalb ist Prolin eigentlich keine Amino- sonder eine Iminosäure. Sein Stickstoff-Atom ist nur schwach basisch und wird bei physiologischem pH nicht protoniert. Aufgrund der Ringstruktur führt Prolin in Proteinen zum Abknicken der Peptid-Kette (wichtig z.B. im Collagen).
Einige proteinogene Aminosäuren können vom menschlichen Organismus nicht synthetisiert werden und müssen deshalb mit der Nahrung zugeführt werden (essentielle Aminosäuren: Valin, Leucin, Isoleucin, Methionin, Phenylalanin, Tryptophan, Threonin, Lysin).